El lugar de la glicoproteína 120 del virus del sida donde se une al anticuerpo b12 podría constituir una vía útil para neutralizar el ataque del VIH, según propone un estudio que aparece hoy en Nature.
DM. Londres15/02/2007
Un equipo estadounidense ha desentrañado la estructura atómica de una parte de la superficie del virus del sida. El dibujo propuesto por estos investigadores, que aparece hoy en Nature, ha servido para desvelar nuevos datos sobre el proceso de unión entre el VIH y los anticuerpos, lo que podría ser útil para desarrollar nuevas vacunas contra el virus.
A pesar de que el VIH muta constantemente, uno de los componentes de sus proteínas más estable y, lo que es más importante, más vulnerable ante el ataque de los anticuerpos es el b12, el único que ha demostrado una capacidad amplia para neutralizar al VIH aislado. El equipo coordinado por Peter Kwong, del Centro de Investigación en Vacunas del Instituto Nacional de Alergia y Enfermedades Infecciosas, en Estados Unidos, ha proporcionado un mapa sobre la interacción entre la proteína de superfice gp120 del VIH y el anticuerpo b12.
Durante años, los científicos que han perseguido la vacuna contra el sida han visto detenidas sus pesquisas por la forma en que el VIH elude las defensas del organismo, tanto las naturales como las inducidas por una vacunación.
"Cuanto más aprendíamos sobre el VIH, más constatábamos la gran cantidad de maneras de defenderse que podía desarrollar el virus contra el sistema inmune".
En 1998 el equipo de Kwong publicó también en Nature la estructura de la gp120 del virus al unirse al receptor CD4. Esta imagen puso de manifiesto uno de los puntos débiles del VIH sobre el que desarrollar fármacos y vacunas, pero los científicos también aprendieron que el contacto entre la glipoproteína 120 y el CD4 producía un cambio en la forma de la gp120, una hábil estrategia del virus conocida como enmascaramiento conformacional, que le servía para desarrollar un escudo protector frente al sistema inmune.
Con este nuevo trabajo se han delineado los pasos del contacto entre la gp120 y el CD4 y el papel del anticuerpo b12. Hasta ahora nadie había determinado con éxito la estructura detallada del b12 en su compleja relación con la glicoproteína viral. Finalmente, estos autores han mostrado que b12 se une a la gp120 en el mismo punto en que ésta inicia su ataque al CD4; este punto parece uno de los más débiles del virus.
(Nature 2007; 445: 732-737).
No hay comentarios:
Publicar un comentario